De oorspronkelijke evolutiegedachte van Darwin stoelde hoofdzakelijk op de zichtbare overeenkomsten tussen verschillende organismen (morfologie en anatomie). Dit is lange tijd zo gebleven. De biochemische achtergronden van het leven (moleculaire celbiologie) waren lang onbekend en speelden geen rol in de evolutiegedachte. In de vorige eeuw is er op dit gebied echter uitgebreid onderzoek gedaan en dit heeft zeer gedetailleerde gegevens opgeleverd over allerlei celprocessen. Als je de complexiteit van deze biochemische processen onder ogen krijgt, vraag je jezelf steeds meer af hoe zoiets via evolutie zou kunnen zijn ontstaan.

Een belangrijk proces dat in alle levende cellen plaatsvindt is de energievoorziening. Iedere levende cel heeft energie nodig om zijn levensprocessen te laten verlopen. Bij verschillende soorten cellen zien we divers manieren waarop ze aan energie kunnen komen.  Er blijken complexe biochemische reactieketens nodig te zijn om de gewenste energiedragende chemische verbindingen te vormen. Deze verbindingen leveren chemische energie aan alle benodigde celactiviteiten. Cellen hebben enkele soorten moleculen die hiervoor in aanmerking komen, maar het meest gebruikelijk is de stof adenosine trifosfaat (ATP). Met welke energie-systemen cellen ook zijn uitgerust, het eindresultaat is vrijwel altijd ATP.

Processen die cellen van energie kunnen voorzien zijn: fotosynthese, chemosynthese, anaerobe dissimilatie en aerobe dissimilatie. Deze laatst genoemde vorm komt vrijwel altijd voor in de cellen van alle aerobe organismen.(organismen die zuurstof  benutten). Vandaar dat dit proces in dit artikel nader wordt besproken.

De bedoeling van dit artikel is niet om de aerobe dissimilatie in detail weer te geven met alle stofnamen, formules, reactiemechanismen ed. Die zijn in de leerboeken en naslagwerken over moleculaire celbiologie uitvoerig beschreven.* Ik beperk mij tot de reacties die nodig zijn voor een goed begrip van dit complexe proces, met het doel mijn verwondering duidelijk te maken over zo’n gedetailleerd, en elegant biochemisch systeem, dat zich afspeelt in een ruimte van één cel.

In dit proces wordt de chemische energie uit glucose omgezet in het energiedragende ATP, met als restproducten kooldioxide en water. Alle overige stoffen die bij deze reacties een rol spelen worden in de cel voortdurend gerecycled, zodat ze hergebruikt kunnen worden.

Het eindresultaat van de aerobe dissimilatie, de zogenaamde brutoformule, kom je in alle biologie leerboeken van de middelbare school tegen, in formule vorm: C6H12O6  + 6O2 → 6 H2O + 6 CO2  + 38 ATP

Het ingewikkelde proces van de aerobe dissimilatie is onder te verdelen in vier deelprocessen: Glycolyse, Décarboxilering, Citroenzuurcyclus en Eindoxidatie.

Glycolyse
In dit proces wordt glucose uit het cytoplasma van de cel, afgebroken tot pyruvaat (pyrodruivenzuur) in tien opeenvolgende chemische reacties.

Décarboxylering
Dit pyruvaat gaat vanuit het cytoplasma de mitochondriën in en wordt  hier gebonden aan co-enzym A tot acetyl-CoA waarbij kooldioxide vrij komt.

Citroenzuurcyclus
Het acetyl-CoA bindt de acetylgroep aan het eindproduct van de citroenzuurcyclus (oxaalazijnzuur) en na het doorlopen van de citroenzuurcyclus via acht opeenvolgende chemische reacties is het oxaalazijnzuur opnieuw beschikbaar voor de cyclus. Tijdens deze reacties ontstaan waterstof en kooldioxide.

Eindoxidatie (oxidatieve fosforylering)
Dit proces verbindt de ontstane waterstof uit de citroenzuurcyclus met de opgenomen zuurstof tot water. De hierbij vrijkomende energie wordt stapsgewijs vastgelegd in ATP.  De stoffen die hierbij hun waterstof hebben afgegeven worden hergebruikt.

De glycolyse vindt plaats in het cytoplasma en overige stappen in de mitochondriën

Enzymen voor de glycolyse

  • Hexokinase
  • Phosphoglucose isomerase
  • Phosphofructokinase
  • Aldolase
  • Triose phosphate isomerase
  • Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
  • Phosphoglycerate kinase
  • Phosphoglycerate mutase
  • Enolase
  • Pyruvate kinase

 

Hulpstoffen:     a.  ATP

  • ADP + PO4
  • NAD+

 

Enzymen voor transport van cytoplasma naar mitochondriën

  • Permease
  • Phosphate translocase
  • ATP-ADP translocase
  • Glycerol 3-phosphate dehydrogenase

 

Enzym voor de décarboxylering

  • Pyruvate dehydrogenase complex (6o polypeptiden)

 

Hulpstof:         d.  Co-enzym A

Enzymen voor de citroenzuurcyclus

  • Citrate synthase
  • Aconitase
  • Isocitrate dehydrogenase
  • Alfa-ketoglutarate dehydrogenase complex
  • Succinyl CoA synthetase
  • Succinate dehydrogenase
  • Fumarase
  • Malate dehydrogenase

 

Hulpstoffen:    e.  ADP + PO4

  • NAD+
  • FAD

 

Enzymcomplexen bij de eindoxidatie

 

  1. NADH-dehydrogenase comlex (±40 polypeptiden)
  2. Cytochroom-b-c1 complex (11 polypeptiden)
  3. Cytochroom-oxidase-complex (13 polypeptiden)
  4. ATP-asen-complex (± 20 polypeptiden) nodig voor de vorming van ATP

 

Hulpstof:       h. Co-enzym Q (=ubiquinone)

 

Totaal 27 enzymen (eiwitten). De complexe enzymen zijn opgebouwd uit een heel aantal grote polypeptideketens zoals aangegeven. Als iedere polypeptideketen gecodeerd zou worden door een eigen gen zijn hiervoor ± 170 genen nodig. Omdat er bij complexe enzymen een aantal enkele gelijke polypeptiden worden gebruikt, zal het aantal genen wel lager kunnen zijn, ±120.

Deze zijn allemaal nodig om glucose om te kunnen zetten in CO2, H2O en ATP.

 

Ook al worden de benodigde hulpstoffen steeds hergebruikt, toch moeten deze regelmatig worden bijgemaakt (o.a. bij celdeling). Ook deze stoffen worden binnen de cel gevormd. Van enkele hulpstoffen geef ik dit hieronder aan via enzymreacties.

 

Synthese van hulpstoffen:

 

ATP kan worden gevormd uit adenine, ribose en fosfaat (uit dieet). Adenine wordt gesynthetiseerd uit diverse aminozuren (uit dieet), ribose uit glucose (uit dieet). De diverse synthese-routes van deze stoffen verlopen m.b.v. ± 20 verschillende enzymen

 

NAD kan worden gevormd uit tryptofaan of niacine (= vit B3), beide uit dieet, m.b.v. ± 5 verschillende enzymen

 

FAD kan worden gevormd uit riboflavine (= vit B2), uit dieet, m.b.v. 2 enzymen

 

Co-enzym A kan worden gevormd uit panthoteenzuur (= vit B5), uit dieet, m.b.v. 5 verschillende enzymen

 

Co-enzym Q kan worden gevormd uit de aminozuren tyrosine of fenylalanine, beide uit dieet m.b.v. 12 verschillende enzymen

 

Hierbij zijn, naast de al genoemde enzymen, er nog eens ruim 30 nodig en even zoveel genen (uit dieet betekend opgenomen met voedsel).

 

Bedenk hierbij dat alle enzymen zijn gecodeerd in een vaste volgorde van de stikstofbasen binnen het DNA van de genen. Het niet adequaat functioneren van één gen, kan het gevolg zijn van één verkeerde stikstofbase in de volgorde van honderden basenparen per gen. Als één gen niet het gewenste eiwit (enzym) produceert valt de energievoorziening van een cel uit door gebrek aan een noodzakelijke stof.

 

Vraag:

Probeer je voor te stellen hoe zo’n complex systeem foutloos kan zijn ontstaan via evolutie door toevallige mutaties in de loop van honderden miljoenen jaren. Stapsgewijze ontwikkeling leidt tot niets. Bedenk dat zolang de eindproducten niet ontstaan alle voorgaande stappen zinloos zijn.

 

  1. De omgekeerde reactie van aerobe dissimilatie vindt plaats in plantencellen met chlorofyl (bladgroen).

Ook hierbij zijn soortgelijk complexe processen nodig, waarbij lichtenergie wordt benut voor de vorming van glucose.

LEUK ARTIKEL?
Bent u blij met dit artikel? Het onderhoud en de ontwikkeling van deze website vragen financiële offers. Zou u ons willen steunen met een maandelijkse bijdrage? Dat kan door ons donatieformulier in te vullen of een bijdrage over te schrijven naar NL53 INGB000 7655373 t.n.v. Logos Instituut. Logos Instituut is een ANBI-stichting en dat wil zeggen dat uw gift fiscaal aftrekbaar is.

Written by

Drs. P. den Breejen was vanaf nov. 1960 tot 1976 werkzaam als analist, aanvankelijk werkte hij mee aan enkele research-projecten van 2 TNO-instituten. Hierna kwam hij in dienst van het pathologisch laboratorium van het academisch ziekenhuis Dijkzigt in Rotterdam, op de afd. elektronenmicroscopie. Daar was hij betrokken bij een onderzoek van dr. W.C. de Bruin, wat resulteerde in zijn proefschrift: “De pathogenese van experimenteel verwekte Atheromatose bij konijnen”. Tijdens dit onderzoek werd veel aandacht besteed aan het zichtbaar maken van celstructuren voor electronenmicroscopische waarneming. Naast zijn werk op dit laboratorium studeerde hij van 1971-1978 biologie (parttime) aan de Rijksuniversiteit Utrecht. Deze studie werd afgesloten met een doctoraalscriptie over de relatie tussen de buitenmembraam van het Rauscher Leukemie virus en zijn gastheercel. Vanaf aug 1977 tot aug 2006 was hij docent biologie aan de Christelijke Scholengemeenschap “De Lage Waard” voor HAVO en VWO en vanaf 1990 gaf hij daarnaast ook godsdienstlessen. Sinds zijn pensioen verdiept hij zich opnieuw in de moleculaire celbiologie.